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dc.contributor.advisorVinueza Tapia, Diego Renato-
dc.contributor.authorDíaz Valdiviezo, Mariza Lisset-
dc.date.accessioned2020-02-17T16:25:03Z-
dc.date.available2020-02-17T16:25:03Z-
dc.date.issued2020-01-20-
dc.identifier.citationDíaz Valdiviezo, Mariza Lisset. (2020). Determinación de la inhibición de la actividad enzimática del veneno de dos especies de serpientes (Bothrops spp.) por Cordyline fruticosa. Escuela Superior Politécnica de Chimborazo. Riobamba.es_ES
dc.identifier.urihttp://dspace.espoch.edu.ec/handle/123456789/13802-
dc.descriptionEl objetivo de esta investigación fue determinar la actividad inhibitoria del extracto de Cordyline fruticosa sobre el veneno de dos especies de serpientes Bothrops atrox y Bothrops asper sobre las enzimas hialuronidasa, fosfolipasa y actividades de la toxina sobre la proteína caseína y la coagulación. Para evaluar la inhibición de estas enzimas se utilizó la toxina a una concentración de 20 mg disuelto en un buffer de potasio fosfato monobásico y potasio fosfato dibásico, para que el tratamiento sea similar a las condiciones del organismo humano. Los sustratos usados para realizar los diferentes ensayos fueron: ácido hialurónico, emulsión lipoproteica de yema de huevo al 45%, caseína y fibrinógeno. Para determinar la actividad de la hialuronidasa procedente de la toxina se empleó como sustrato ácido hialurónico determinando la reducción de turbidez con bromuro de cetil-trimetil amonio. En el caso de la fosfolipasa se usó una emulsión lipoproteica de yema de huevo al 45% con buffer Tris – HCl y cloruro de calcio a un pH de 7.4 midiéndose el tiempo de coagulación. Para determinar la actividad caseinolítica se empleó caseína en buffer Tris- HCl a un pH de 8.5 precipitándolo con ácido tricloroacético previo a leer su absorbancia. Mientras que, para determinar la actividad coagulante se empleó fibrinógeno en buffer Tris-HCl a pH de 7.4 incubándolo y luego midiendo el tiempo de coagulación. Una vez obtenidos los resultados de cada ensayo, se compararon las muestras obtenidas con suero antiofídico polivalente y se obtuvo que, la hialuronidasa es mayormente inhibida con el extracto de las hojas secas de Cordyline fruticosa en un 4.46% más con respecto al suero antiofídico, cabe recalcar que la actividad caseinolítica es inhibida en concentraciones muy bajas, mientras que, la actividad de la fosfolipasa A2 y la actividad coagulante es inhibida en concentraciones muy bajas y hay una diferencia de ralentización en los tiempos de coagulación. Los análisis estadísticos demostraron que, en la inhibición de la fosfolipasa, la actividad caseinolítica y la actividad coagulante presentan el mismo efecto que el suero antiofídico, mientras que, la inhibición de la hialuronidasa por Cordyline fruticosa tiene una diferencia significativa con respecto al suero antiofídico. Esta investigación genera expectativas para futuras investigaciones sobre los efectos inhibidores de las enzimas presentes en el veneno usando el extracto de esta planta estudiada ya que tiene potencial inhibitorio.es_ES
dc.description.abstractThis research is aimed at determining an inhibitory activity originated from Cordyline fruticosa plant extract based on Bothrops atrox and Bothrops asper poisonous snake species in the enzyme hyaluronidase, phospholipase, toxin activities on casein, protein, and coagulation. For assessing the enzyme inhibition, a toxin was used in an individual concentration of approximately 20 mg dissolved into a potassium phosphate monobasic buffer and potassium phosphate dibasic, so this treatment is similar to the human organism real conditions. The substrates used to perform the different tests were: hyaluronic acid, 45% egg yolk lipoprotein emulsion, casein, and fibrinogen. To determine the activity of hyaluronidase from toxin, hyaluronic acid was used as a substrate determining the turbidity reduction with cetyl trimethyl ammonium bromide. In the case of phospholipase, a 45% egg yolk lipoprotein emulsion with Tris-HCl buffer and calcium chloride at a pH of 7.4 was used, measuring the coagulation time. In order to determine the casenoylitic activity, in a Tris-HCl buffer was used at a pH of 8.5, precipitating it with trichloroacetic acid before reading its absorbance. Whereas, to establish the coagulation activity, fibrinogen in a Tris-HCl buffer was used at a pH of 7.4, incubating it and then measuring the coagulation time. Once the results of each test were obtained, the samples obtained were compared with polyvalent antiofidic serum and it was obtained that, hyaluronidase is mostly inhibited with the extract of the dried leaves of Cordyline fruticosa in a 4.46% more with respect to the anti-phytic serum It should be noted that the caseinolytic activity is inhibited at very low concentrations, while the activity of phospholipase A2 and the coagulant activity is inhibited at very low concentrations and there is a difference in slowdown in coagulation times. Statistical analyses showed that, in the inhibition of phospholipase, so that caseinolytic and coagulation activity have the same effect as the anti-phytic serum, whereas, the inhibition of hyaluronidase by Cordyline fruticosa has a significant difference with respect to the antophytic serum This research generates expectations for future investigations on inhibitory effects of the enzymes present in the poison using extract of this studied plant since it has inhibitory potential.es_ES
dc.language.isospaes_ES
dc.publisherEscuela Superior Politécnica de Chimborazoes_ES
dc.relation.ispartofseriesUDCTFC;56T00908-
dc.rightsinfo:eu-repo/semantics/openAccesses_ES
dc.subjectBIOQUÍMICAes_ES
dc.subjectPRODUCTOS NATURALESes_ES
dc.subjectINHIBICIÓN ENZIMÁTICAes_ES
dc.subjectVENENO DE SERPIENTE (Bothrops atrox y Bothrops asper)es_ES
dc.subjectMARPINDO (Cordyline fruticosa)es_ES
dc.titleDeterminación de la inhibición de la actividad enzimática del veneno de dos especies de serpientes (Bothrops spp.) por Cordyline fruticosa.es_ES
dc.typebachelorThesises_ES
dc.contributor.miembrotribunalPilco Bonilla, Gisela Alexandra-
dc.rights.urihttps://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/3.0/ec/es_ES
Aparece en las colecciones: Bioquímico/a y Farmacéutico/a

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